PROTEASI:
COSA SONO E COME FUNZIONANO

Come funzionano

Come detto, le proteasi possono avere diverse funzioni nell’organismo, ma la principale è la digestione delle proteine alimentari.

Le proteine sono generalmente molecole di grandi dimensioni, che quindi non possono essere assimilate dall’organismo nella loro forma originaria. Sono formate da unità più semplici chiamate aminoacidi (o amminoacidi o residui amminoacidici); ogni aminoacido è formato da un atomo di carbonio centrale legato a un gruppo amminico, un gruppo carbossilico, un atomo di idrogeno e una catena laterale diversa per ogni aminoacido. Più aminoacidi sono legati tra loro da legami peptidici a formare la cosiddetta catena polipeptidica. Il legame si forma tra il gruppo amminico di un aminoacido e il gruppo carbossilico di quello accanto.

La struttura della singola proteina può prevedere un’unica catena o più catene collegate tra loro da legami chimici; inoltre, le lunghe sequenze di aminoacidi generalmente si ripiegano assumendo una forma tridimensionale caratteristica che, insieme alla sequenza degli aminoacidi, determina le funzioni della proteina.

Durante la digestione, i legami peptidici vengono spezzati grazie all’azione delle proteasi, che intervengono in diverse fasi del processo digestivo. A seguito della reazione attivata da questi enzimi, la complessa struttura proteica originaria viene degradata in frammenti più piccoli fino a isolare i singoli aminoacidi, che possono essere assorbiti molto più facilmente nel sangue e distribuiti, attraverso la circolazione, alle cellule dei diversi tessuti, dove vengono utilizzati in base alle necessità.

Alcuni fattori possono interferire con l’attività delle proteasi, modificando la loro struttura, in particolare la forma del sito attivo, e impedendo quindi il corretto legame con il substrato. Per esempio, è importante il valore del pH. Alcuni enzimi proteolitici sono in grado di svolgere la propria attività in modo efficiente solo in un ambiente acido: è il caso delle proteasi presenti nello stomaco. Al contrario, le proteasi che agiscono a livello dell’intestino hanno bisogno di un ambiente basico. Se il pH viene alterato, gli enzimi non riescono più a esercitare in modo ottimale il proprio effetto proteolitico, e questo si riflette negativamente sul processo di digestione delle proteine.

Anche la temperatura può interferire con l’attività delle proteasi: la maggior parte di questi enzimi funziona in maniera ottimale a 37°C. A temperature molto più basse o molto più alte è possibile che gli enzimi proteolitici cessino di funzionare.

Quali sono

Le proteasi che partecipano alla digestione delle proteine alimentari possono essere distinte, in base al substrato sul quale agiscono, in due categorie:

• endopeptidasi;
• esopeptidasi

Le endopeptidasi hanno la capacità di rompere i legami peptidici tra gli aminoacidi che si trovano all’interno della catena polipeptidica. L’attività di queste proteasi porta alla formazione di peptidi di diversa lunghezza.

Questo gruppo di enzimi proteolitici è sintetizzato nello stomaco e nel pancreas e comprende:

• la pepsina;
• la tripsina;
• la chimotripsina;
• l’elastasi.

La pepsina è prodotta nella mucosa gastrica in una forma inattiva, chiamata pepsinogeno; a contatto con l’ambiente acido dello stomaco si trasforma nella forma attiva, in grado di esercitare l’effetto proteolitico. La pepsina, infatti, è l’enzima proteolitico presente in maggiore quantità nel succo gastrico, che ha un pH particolarmente basso.

Le altre endopeptidasi – cioè la tripsina, la chimotripsina e l’elastasi – sono sintetizzate nel pancreas, anche in questo caso in forma inattiva, e vengono attivate da altre proteasi. Attaccano le proteine parzialmente degradate contenute nel chimo, il cibo “lavorato” dopo il passaggio nello stomaco.

Le esopeptidasi esercitano invece l’effetto proteolitico sui legami degli aminoacidi che si trovano alle estremità della catena, rimuovendo a ogni reazione il residuo più esterno.

Hanno origine principalmente nel pancreas e nell’intestino e comprendono:

• le carbossipeptidasi;
• le amminopeptidasi;
• le dipeptidasi.

Le carbossipeptidasi sono un gruppo di enzimi proteolitici prodotti nel pancreas; alcune sono secrete in forma inattiva, e poi attivate da altre proteasi, mentre altre sono presenti già in forma attiva. Il loro compito è scindere i legami peptidici degli aminoacidi che si trovano nella parte terminale della catena e hanno il gruppo carbossilico libero.

Le amminopeptidasi sono secrete nella mucosa del duodeno e intervengono per staccare dalla catena, uno alla volta, gli aminoacidi terminali che si trovano all’estremità amminica.

Infine, le dipeptidasi sono prodotte ed esercitano la loro attività nell’intestino tenue, rompendo il legame peptidico tra i due aminoacidi che compongono un dipeptide.

Un’altra classificazione, basata sul tipo di aminoacido che catalizza la reazione proteolitica, permette di suddividere le proteasi in sei diversi gruppi:

• proteasi a serina, tra le quali rientrano la tripsina, la chimotripsina e l’elastasi;
• proteasi a treonina;
• proteasi a cisteina, delle quali fanno parte le proteasi vegetali;
• proteasi ad aspartato, per esempio la pepsina;
• proteasi a glutammato;
• metalloproteasi, che per attivare il meccanismo hanno bisogno di un metallo, generalmente lo zinco o il cobalto; di questo gruppo fa parte, per esempio, la carbossipeptidasi

Infine, gli enzimi proteolitici possono essere distinti in base al valore del pH che consente loro di svolgere la propria attività in modo efficiente. Secondo questa classificazione si possono avere:

• proteasi acide, che funzionano in ambienti con pH basso, come per esempio la pepsina;
• proteasi neutre, attive in condizioni di pH neutro;
• proteasi alcaline, che funzionano in ambienti con pH alto.

Proteasi vegetali

Oltre che nell’uomo e negli animali, gli enzimi proteolitici sono presenti anche nei virus, nei batteri e negli organismi vegetali.

Le principali proteasi vegetali sono:

• la bromelina, sostanza di cui è ricco l’ananas;
• la papaina, che si trova nella papaya;
• la ficina, presente nel fico;
• l’actinidina, contenuta nel kiwi.

Le proteasi vegetali sono contenute in molti integratori alimentari, sotto forma di estratti dei frutti che le contengono, utili per favorire la digestione di determinate proteine; tuttavia, possono essere causa di allergie nelle persone predisposte.